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Warum das Immunsystem für Krebszellen blind wird

9. Februar 2020 | Allgemein | Gesundheit | Ernährung | Medizin | Wissenschaft | Forschung | connectiv.events

 

T-Zellen spielen eine große Rolle im Kampf unseres Immunsystems gegen veränderte Zellen im Körper, die sich zu Krebs entwickeln können. Phagozyten und B-Zellen erkennen Veränderungen in diesen Zellen und aktivieren die T-Zellen, die dann ein umfassendes Zerstörungsprogramm starten. Dies funktioniert in vielen Fällen gut – es sei denn, die Krebszellen mutieren und entwickeln eine Art Tarnung, die sie unerkannt dem Immunsystem entkommen lässt.

Forscher der Universität Freiburg und der Leibniz Universität Hannover (LUH) haben nun beschrieben, wie ein Schlüsselprotein in diesem Prozess, die so genannte „Immunflucht“, aktiviert. Das Team unter der Leitung von Prof. Dr. Maja Banks-Köhn und Prof. Dr. Wolfgang Schamel von der Universität Freiburg und der Strukturbiologin Prof. Dr. Teresa Carlomagno von der LUH setzte dabei biophysikalische, biochemische und immunologische Methoden ein. Basierend auf diesen Erkenntnissen will Banks-Köhn Medikamente entwickeln, die gezielt in diesen Aktivierungsmechanismus eingreifen. Sie könnten in Zukunft etablierte Krebsbehandlungen verbessern, die auf so genannten Immunkontrollpunkt-Hemmern beruhen. Das Team hat seine Forschung kürzlich in Science Advances veröffentlicht.

 

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Checkpoint-Inhibitoren sind therapeutische Antikörper, die durch Bindung an die Rezeptoren von T-Zellen wirken. Es gibt Proteine auf der Oberfläche der T-Zellen, die als Immun-Checkpoint-Rezeptoren bezeichnet werden und den programmierten Zelltod 1 oder PD1 sowie die von diesen Proteinen ausgelösten Signalwege einschließen. Zusammen stoppen diese die Immunreaktionen in einem gesunden Körper. Dieser Regulationsmechanismus verhindert, dass die Entzündungssymptome zu lange andauern und außer Kontrolle geraten – zu den Symptomen einer ungehemmten Entzündung gehören Rötung, Schwellung und Fieber.

Krebszellen machen sich die Entzündungsmechanismen zunutze, um den Körper hilflos zu machen, während sich die Zellen vermehren. Mit Hilfe von Zellkulturen und Interaktionsstudien entdeckten die Forscher der beiden Universitäten, dass ein Signalprotein namens SHP2 in T-Zellen an zwei bestimmten Stellen an PD1 bindet, nachdem es durch ein Signal von Krebszellen aktiviert wurde. Es ist diese Doppelbindung an SHP2, die den Tarneffekt fördert und die Antwort der Immunzellen vollständig ausschaltet.

Antikörper, die Immuninhibitoren wie PD1 blockieren, sind zugelassene Behandlungen für Hautmelanome und Lungenkarzinome und verlängern das Leben der Patienten. Als Folge davon leiden jedoch viele Patienten unter Autoimmunreaktionen. „Medikamente, die die Bindung von SHP2 und PD1 verhindern, könnten in Zukunft eingesetzt werden, um die Nebenwirkungen zu mildern und Antikörperbehandlungen zu unterstützen oder als Alternative zu ihnen zu dienen“, sagt Banks-Köhn.

Sie und Schamel untersuchten die Immunantwort von B-Zellen und T-Zellen durch Modifikation von SHP2-Molekülen, testeten ihre auf Vorhersagen basierende Kristallstruktur und die Magnetresonanzanalyse des Teams der LUH. Ihre Daten zeigen genau, wie und in welchen Bereichen das SHP2-Protein an die PD1 bindet, wodurch ein möglicher Zielbereich für Medikamente aufgedeckt wird. „In unserem laufenden Forschungsprojekt geht es im nächsten Schritt darum, den Signalweg von PD1 zu entschlüsseln – also, wo die Proteine in der Zelle liegen, wo sie binden und in welchem Zeitrahmen die Signale wirksam werden“, sagt Banks-Köhn.

 

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